b
c
	d

Figure 1. Structures des quinolones.

(a) Structure de base des quinolones et rôle des substituants ; A et B indiquent les cycles, les numéros indiquent la position des substituants (d’après [41]). (b) Structure de l’acide nalidixique, quinolone de première génération. (c) Structures de fluoroquinolones de deuxième génération utilisées dans cette étude. (d) Structure d’une fluoroquinolone de troisième génération.

Mycinose

Figure 2. Structure de deux macrolides naturels, l’érythromycine A, macrolide à 14 chaînons, et la tylosine, macrolide à 16 chaînons.

Tableau 1. Origine des macrolides naturels.

Macrolide	Nombre de chaînons	Organisme producteur
Erythromycine	14	Saccharopolyspora erythraea
Oléandomycine	14	Streptomyces antibioticus
Carbomycine	16	Streptomyces thermotolerans
Josamycine	16	Streptomyces narbonensis var. josamycetius nova sp
Midécamycine	16	Streptomyces mycarofaciens
Spiramycine	16	Streptomyces ambofaciens
Tylosine	16	Streptomyces fradiae

Figure 3. Structure d’un kétolide, la télithromycine.

Figure 4. Structure de la lincomycine et de son dérivé chloré, la clindamycine.

Figure 5. Structure des streptogramines B, pristinamycine IA et quinupristine, et des streptogramines A, pristinamycine IIA et dalfopristine.

Figure 6. Schéma du mode d’action des quinolones sur l’ADN gyrase, d’après [83].

(a) L’ADN gyrase et l’ADN interagissent et forment un complexe de clivage. (b) Effet bactériostatique des quinolones qui piègent le complexe de clivage de manière réversible, sauf lorsque l’ADN gyrase présente des mutations. (c) Libération irréversible de fragments d’ADN coupés à partir des complexes de clivage, faisant intervenir un facteur protéique non déterminé (voie sensible au chloramphénicol), entraînant la mort cellulaire. (d) Dissociation irréversible des sous-unités de l’ADN gyrase sous l’action des quinolones et libération de fragments d’ADN coupés (voie non sensible au chloramphénicol).

Figure 7. Structure secondaire de l’ARNr 23S (d’après [18]).

Les hélices sont numérotées selon Leffers et al. [198]. La boucle centrale du domaine V et l’épingle 35 du domaine II, impliquées dans la liaison des macrolides, sont désignées par des flèches.

Figure 8. Structure de la sous-unité 50S du ribosome de Deinococcus radiodurans complexée à l’érythromycine [375].

L’antibiotique, en rouge, est fixé dans le tunnel de sortie des polypeptides. Les protéines ribosomiques sont en jaune, l’ARNr 23S est en bleu foncé et l’ARNr 5S est en bleu clair.

Figure 9. Le tunnel de sortie des polypeptides (d’après [290]).

(A) La sous-unité 50S a été coupée en deux dans la longueur du tunnel et ouverte comme un livre. L’ARNr est en bleu clair; les protéines sont en vert. PT, centre peptidyltransférase. (B) Localisation des domaines de l’ARNr 23S et des protéines ribosomiques (L) autour du tunnel.